Антитела к белку WDR35

Первое антитело - это то, что обычно называют антителом, то есть может связываться с антигенной специфичностью.

Второе антитело связывается с антителом, то есть антителом. В основном используется для выявления наличия антител.

Один - антитело против антигена, второй - антитело против одного. Антитела также могут действовать как антигены, стимулирующие организм вырабатывать антитела. То есть, антиген, входящий в организм, стимулирует иммунный ответ организма, и B - клетки могут производить специальные белки, которые специфически связываются с соответствующим антигеном.

Одно анти - двоичное сопротивление - это группа, которая может специфически связываться с другими веществами, а одно сопротивление может объединять по крайней мере две другие группы (субстанция и два сопротивления).

Одно сопротивление: может специфически связывать субстраты, то есть идентифицировать то, что мы хотим обнаружить. i) Сочетание сопротивления и субстрата или нет

Невооруженным глазом это не видно.

Два сопротивления: могут связываться с одним сопротивлением с маркерами, которые могут быть обнаружены (например, с флуоресцентными, радиоактивными, химическими люминесцентными или ярко выраженными группами), роль состоит в обнаружении одного сопротивления. Если одно сопротивление само по себе имеет маркеры, которые могут быть обнаружены (например, с флуоресцентными, радиоактивными, химическими люминесцентными или ярко выраженными группами), двойное сопротивление не требуется. Но это дорого, потому что одно сопротивление идентифицирует только один субстрат. Таким образом, сегодняшняя конструкция обычно состоит из двух анти - полос с поддающимися обнаружению маркерами, а затем обнаруживает сопротивление. Противодействие опознавательным субстратам. Таким образом, когда одно сопротивление связывается в конце предмета, его можно обнаружить через два сопротивления.

Вся продукция компании предназначена только для научных экспериментов и не используется вне других научных экспериментов!

не Имя;гомолог внутрифлагеллярного транспортного белка 121; КИА1336; MGC33196; Наофен; WD повторить домен 35;

Области исследований; Клеточные организмы Иммунология Передача сигнала Клеточная смерть Циклический белок

Источники антител;Кролик

Типы клонирования;Поликлональные

Перекрестные реакции;(предсказано: Человек, Мыш, Крыса, Собака, Корова, Кролик, Овца, )

Применение продукции;ELISA=1:5000-10000 IHC-P=1:100-500 IHC-F=1:100-500 ICC=1:100-500 IF=1:100-500(Парафиновый разрез требует восстановления антигена)

До сих пор не проверены в других приложениях.

Оптимальные разбавления/концентрации должны определяться конечным пользователем.

Теоретическая молекулярная масса;133кДа

Клеточное позиционирование; Клеточная плазма

пол Статус;Жидкость

А Степень;1 мг/мл

освобождать Эпидемия Первоначальная;KLH конъюгированный синтетический пептид, полученный из человеческого WDR35: 421-520/1181

Я Тип;ИгГ

Методы очистки;аффинитет, очищенный белком А

Б А Жидкость;0,01 М ТБС (pH7,4) с 1% БСА, 0,03% Проклин300 и 50% Глицероль.

Меры предосторожности;Этот продукт предназначен только для исследований, а не для использования в человеческих, терапевтических или диагностических целях.

Этот ген кодирует член семейства белков повторения WD. Повторы WD представляют собой минимально консервированные области примерно 40 аминокислот, обычно в скобках с гли-хисом и трп-аспом (GH-WD),

Анализ дифракционной структуры кристаллов на рентгеновских линиях показал, что Ig состоит из четырех полипептидных цепочек, которые соединены между собой множеством дисульфидных связей между цепями. Ig может формировать структуру шрифта « Y», называемую мономером Ig, который является основной единицей, составляющей антитела.

Натуральные молекулы Ig содержат четыре гетерогенные полипептидные цепи, из которых две с большей молекулярной массой называются тяжелыми (heavy chain, H), а две с меньшей молекулярной массой - легкими (Light chain, L). Две H - цепи в одной молекуле Ig и две L - цепи имеют одинаковый состав аминокислот. Молекулярная масса тяжелой цепи составляет от 50 КД до 75 КД и состоит из 450 - 550 аминокислотных остатков. Поскольку аминокислотный состав и порядок расположения в постоянной области тяжелой цепи различны, количество и расположение дисульфидных связей различны, а их устойчивость различна, Ig можно разделить на пять классов (классов), а именно IgM, IgD, IgG, IgA и IgE, где соответствующие тяжелые цепи представляют собой мю -, дельта -, гамма -, альфа - и эпсилоновые цепи, соответственно. Молекулярная масса легкой цепи составляет около 25 КД и состоит из 214 аминокислотных остатков. Легкие цепи можно разделить на два типа: цепь Kappa (Каппа) и цепь lambda (Лямбда). Таким образом, LG можно разделить на два типа (type), а именно: тип Каппа и тип Лямбда. Нормальная сыворотка человека Ig Каппа: Лямбда около 2: 1.

Сравнительный анализ последовательностей аминокислот различных тяжелых и легких цепочек Ig показал, что последовательности аминокислот на их аминокислотных концах (N - концах) сильно изменяются, называемые переменными областями (variable region, V), на которые приходится 1 / 4 и 1 / 2 тяжелых и легких цепочек соответственно; В то время как область, где последовательность аминокислот на конце карбоксильного основания (конец C) относительно стабильна, называемая постоянной областью (constant region, C), составляет 3 / 4 и 1 / 2 от тяжелой и легкой цепей соответственно.

V - области тяжелой и легкой цепей называются соответственно VH и VL. Каждый из VH и VL содержит три области с очень переменным составом аминокислот и порядком их расположения, называемые областями с высокой степенью вариации (HVR) или дополнительными областями решений (CDR), включая HVR1 (CDR1), HVR2 (CDR2) и HVR3 (CDR3), в которых HVR3 (CDR3) изменяется в большей степени. Три зоны высокой вариации VH расположены в 29 - 31, 49 - 58 и 95 - 102 - битных аминокислотах, а три зоны высокой вариации VL расположены в 28 - 35, 49 - 56 и 91 - 98 - битных аминокислотах соответственно. Три CDR VH и VL вместе образуют антигенный узел Ig (antigen - binding site), который определяет специфичность антител и является частью, где антитела идентифицируют и связывают антигены. В V - зоне аминокислотный состав и порядок расположения в областях за пределами CDR относительно консервативны и называются скелетными областями (FR). Каждый VH или VL имеет четыре области скелета, обозначенные FR1, FR2, FR3 и FR4 соответственно.

СдуИ (Bsp1286I)спецификация500 единиц

СмаИспецификация1200 единиц

СмаИспецификация5x1200 единиц

SmaI, HCспецификация6000 единиц

СмаИспецификация2000 единиц

ТакИспецификация3000 единиц

ТакИспецификация5x3000 единиц

XbaIспецификация1500 единиц

XbaIспецификация5x1500 единиц

XbaI, HCспецификация7500 единиц

XbaIспецификация3000 единиц

XhoIспецификация2000 единиц

XhoIспецификация5x2000 единиц

XhoI, HCспецификация10000 единиц

XhoIспецификация5000 единиц

Bst1107I (BstZ17I)спецификация500 единиц

Van91I (PflMI)спецификация400 единиц

Van91I (PflMI)спецификация2000 единиц

BclIспецификация1000 единиц

BclIспецификация5000 единиц

BclIспецификация3000 единиц

Mph1103I (NsiI)спецификация1000 единиц

Mph1103I (NsiI)спецификация5000 единиц

CpoI (RsrII)спецификация200 единиц

CpoI (RsrII)спецификация1000 единиц

MunI (MfeI)спецификация300 единиц

MunI (MfeI)спецификация1500 единиц

Psp5II (ПпуМИ)спецификация500 единиц

СspIспецификация500 единиц