Антитела к белку ZC4H2

Первое антитело - это то, что обычно называют антителом, то есть может связываться с антигенной специфичностью.

Второе антитело связывается с антителом, то есть антителом. В основном используется для выявления наличия антител.

Один - антитело против антигена, второй - антитело против одного. Антитела также могут действовать как антигены, стимулирующие организм вырабатывать антитела. То есть, антиген, входящий в организм, стимулирует иммунный ответ организма, и B - клетки могут производить специальные белки, которые специфически связываются с соответствующим антигеном.

Одно анти - двоичное сопротивление - это группа, которая может специфически связываться с другими веществами, а одно сопротивление может объединять по крайней мере две другие группы (субстанция и два сопротивления).

Одно сопротивление: может специфически связывать субстраты, то есть идентифицировать то, что мы хотим обнаружить. i) Сочетание сопротивления и субстрата или нет

Невооруженным глазом это не видно.

Два сопротивления: могут связываться с одним сопротивлением с маркерами, которые могут быть обнаружены (например, с флуоресцентными, радиоактивными, химическими люминесцентными или ярко выраженными группами), роль состоит в обнаружении одного сопротивления. Если одно сопротивление само по себе имеет маркеры, которые могут быть обнаружены (например, с флуоресцентными, радиоактивными, химическими люминесцентными или ярко выраженными группами), двойное сопротивление не требуется. Но это дорого, потому что одно сопротивление идентифицирует только один субстрат. Таким образом, сегодняшняя конструкция обычно состоит из двух анти - полос с поддающимися обнаружению маркерами, а затем обнаруживает сопротивление. Противодействие опознавательным субстратам. Таким образом, когда одно сопротивление связывается в конце предмета, его можно обнаружить через два сопротивления.

Вся продукция компании предназначена только для научных экспериментов и не используется вне других научных экспериментов!

не Имя;HCA127; Антиген 127, связанный с гепатоклеточной карциномой; КИА1166; OTTHUMP00000023432;

Области исследований; Клеточные организмы Иммунология Цинковый палец Эпигенетика

Источники антител;Кролик

Типы клонирования;Поликлональные

Перекрестные реакции;(предсказано: человек, мышь, крыса, курица, собака, свинья, корова, лошадь, кролик, зебра, овца, )

Применение продукции;ELISA=1:5000-10000 IHC-P=1:100-500 IHC-F=1:100-500 ICC=1:100-500 IF=1:100-500(Парафиновый разрез требует восстановления антигена)

До сих пор не проверены в других приложениях.

Оптимальные разбавления/концентрации должны определяться конечным пользователем.

Теоретическая молекулярная масса;26 кДа

Клеточное позиционирование; Ядро клетки Клеточная плазма

пол Статус;Жидкость

А Степень;1 мг/мл

освобождать Эпидемия Первоначальная;KLH конъюгированный синтетический пептид, полученный из человеческого ZC4H2: 151-224/224

Я Тип;ИгГ

Методы очистки;аффинитет, очищенный белком А

Б А Жидкость;0,01 М ТБС (pH7,4) с 1% БСА, 0,03% Проклин300 и 50% Глицероль.

Меры предосторожности;Этот продукт предназначен только для исследований, а не для использования в человеческих, терапевтических или диагностических целях.

Этот ген кодирует член семейства белков, содержащих домен цинкового пальца. Этот член семьи имеет C-терминальный домен цинкового пальца, который характеризуется четырьмя остатками цистеина и двумя остатками гистидина.

Анализ дифракционной структуры кристаллов на рентгеновских линиях показал, что Ig состоит из четырех полипептидных цепочек, которые соединены между собой множеством дисульфидных связей между цепями. Ig может формировать структуру шрифта « Y», называемую мономером Ig, который является основной единицей, составляющей антитела.

Натуральные молекулы Ig содержат четыре гетерогенные полипептидные цепи, из которых две с большей молекулярной массой называются тяжелыми (heavy chain, H), а две с меньшей молекулярной массой - легкими (Light chain, L). Две H - цепи в одной молекуле Ig и две L - цепи имеют одинаковый состав аминокислот. Молекулярная масса тяжелой цепи составляет от 50 КД до 75 КД и состоит из 450 - 550 аминокислотных остатков. Поскольку аминокислотный состав и порядок расположения в постоянной области тяжелой цепи различны, количество и расположение дисульфидных связей различны, а их устойчивость различна, Ig можно разделить на пять классов (классов), а именно IgM, IgD, IgG, IgA и IgE, где соответствующие тяжелые цепи представляют собой мю -, дельта -, гамма -, альфа - и эпсилоновые цепи, соответственно. Молекулярная масса легкой цепи составляет около 25 КД и состоит из 214 аминокислотных остатков. Легкие цепи можно разделить на два типа: цепь Kappa (Каппа) и цепь lambda (Лямбда). Таким образом, LG можно разделить на два типа (type), а именно: тип Каппа и тип Лямбда. Нормальная сыворотка человека Ig Каппа: Лямбда около 2: 1.

Сравнительный анализ последовательностей аминокислот различных тяжелых и легких цепочек Ig показал, что последовательности аминокислот на их аминокислотных концах (N - концах) сильно изменяются, называемые переменными областями (variable region, V), на которые приходится 1 / 4 и 1 / 2 тяжелых и легких цепочек соответственно; В то время как область, где последовательность аминокислот на конце карбоксильного основания (конец C) относительно стабильна, называемая постоянной областью (constant region, C), составляет 3 / 4 и 1 / 2 от тяжелой и легкой цепей соответственно.

V - области тяжелой и легкой цепей называются соответственно VH и VL. Каждый из VH и VL содержит три области с очень переменным составом аминокислот и порядком их расположения, называемые областями с высокой степенью вариации (HVR) или дополнительными областями решений (CDR), включая HVR1 (CDR1), HVR2 (CDR2) и HVR3 (CDR3), в которых HVR3 (CDR3) изменяется в большей степени. Три зоны высокой вариации VH расположены в 29 - 31, 49 - 58 и 95 - 102 - битных аминокислотах, а три зоны высокой вариации VL расположены в 28 - 35, 49 - 56 и 91 - 98 - битных аминокислотах соответственно. Три CDR VH и VL вместе образуют антигенный узел Ig (antigen - binding site), который определяет специфичность антител и является частью, где антитела идентифицируют и связывают антигены. В V - зоне аминокислотный состав и порядок расположения в областях за пределами CDR относительно консервативны и называются скелетными областями (FR). Каждый VH или VL имеет четыре области скелета, обозначенные FR1, FR2, FR3 и FR4 соответственно.

Рецептор макрофаговых стимуляторов (M - CSFR) ELISA

Ингибитор интеральфа - белого фермента H1 (ITIH1) ELISA

Микроскопический / эндоплазматический кальций ATP - фермент (ATP2A1) ELISA

Реактор рибосомный белок S25 (RPS25) ELISA

Таблетки для аутоантител Долина - декарбоксилазы (GAD - Ab) ELISA

Гликулярный глюкоз в сочетании с глюконами - лектинами нитепептид 1 (активирующий фактор реакционного фактора C4 / C2 RA) (MASP1) Набор реагентов ELISA

ZC4H2Белковые антителаАптечка ELISA для антигена немелкоклеточного рака легких (LTA)

Коэффициент адгезии (FASL) ELISA

Фосфатглицериновые эфиры (PC / CPG) ELISA

Запоздалый антиген 4 (VLA4) ELISA

Вирус гепатита С (HCV) Основной антиген (HCV core Ag) Набор ELISA

Белый кандидоз (C.albicans) ELISA

Бета - амилоидный протеиновый крекиназ1 (BACE1) ELISA

Альфа - вспомогательный миозин 3 (ACTN - 3) Набор ELISA

Набор SMAD2ELISA

N1, N12 - диацетилспермид ELISA

ДНК - топоизомераза 1 () Набор для аутоантител ELISA

CCAAT Ассоциированный усилитель белка Эпсилон (C / EBP Эпсилон) ELISA

Аптечка ELISA для преколлагеновых аминокислот типа I (PI NP)